La función biológica del interruptor de ensamblaje de FtsZ

La división celular bacteriana en muchos organismos implica un anillo citoquinético constrictivo que es orquestado por la proteína, de tipo  tubilina, FtsZ. FtsZ forma filamentos dinámicos cercanos a la membrana en el sitio de división que recientemente se ha descubierto se disponen en organización cabeza-cola alrededor del anillo de división, guiando la síntesis de la pared septal.

Un nuevo estudio publicado en mBIO por los grupos de Jan Löwe en el MRC-LMB y José Manuel Andreu en el CIB ha revelado ahora cómo FtsZ puede adoptar dos conformaciones funcionalmente distintas, abierta y cerrada, usando datos de cristalografía de rayos X de Staphylococcus aureus, SaFtsZ, combinados con ensayos bioquímicos.

El interruptor de ensamblaje de FtsZ había sido bioquímicamente demostrado antes en CIB. Para este trabajo, se diseñaron y caracterizaron mutantes FtsZ no polimerizables, mediante los cuales los autores muestran el mecanismo estructural del interruptor. La estructura abierta se encuentra en filamentos SaFtsZ formados en cristales y también en filamentos solubles de FtsZ de Escherichia coli, como se deduce por cryoEM. La estructura cerrada se encuentra en varias formas cristalinas de SaFtsZ no polimerizante y corresponde a muchas estructuras de FtsZ determinadas anteriormente para otros organismos.

En conjunto, estos resultados indican que FtsZ presenta un interruptor conformacional asociado a la polimerización. Dicho interruptor proporciona explicaciones tanto para el modo en que puede ocurrir el emparejamiento cabeza-cola dentro de un filamento monocatenario, como para el hecho de que el ensamblaje de los filamentos es cooperativo, dos características previamente consideradas exclusivas de filamentos de múltiples cadenas.

Referencia: A polymerisation-associated structural switch in FtsZ that enables treadmilling of model filaments. James Mark Wagstaff, Matt Tsim, María A Oliva, Alba García-Sanchez, Danguole Kureisaite-Ciziene, Jose M Andreu, Jan Löwe. mBIO (2017) 8, e00254-17