Una nueva histidina quinasa sensora de estado rédox controla la degradación anaeróbica de compuestos aromáticos en algunas bacterias

El grupo del Dr. Eduardo Díaz en colaboración con el grupo del Prof. Javier Cañada, ambos en el Centro de Investigaciones Biológicas (CSIC), ha identificado y caracterizado una proteína multidominio que expande la diversidad funcional de las quinasas de detección rédox hacia el control de la represión catabólica por carbono, un fenómeno que permite la asimilación selectiva de un compuesto específico de entre una mezcla de varias fuentes de carbono. Los resultados de este trabajo han sido publicados en mBio.

Los sistemas de transducción de señales de dos componentes están muy extendidos en procariotas y juegan un papel clave en la adaptación a los cambios ambientales. Estos sistemas comprenden una histidina quinasa sensora y su regulador de respuesta asociado, y algunos han evolucionado para detectar y convertir señales rédox en respuestas reguladoras que permitan a las bacterias adaptarse a un entorno rédox alterado.

En este trabajo, los autores demuestran que la quinasa sensora AccS media la activación del regulador AccR, implicado en la represión catabólica por carbono del catabolismo anaeróbico de compuestos aromáticos en la beta-proteobacteria Azoarcus sp. CIB. Los ensayos in vitro realizados con AccS' purificada (una proteína AccS truncada que contiene solo el módulo C-terminal soluble con actividad autoquinasa) revelaron su autofosforilación, la transferencia del radical fosforilo desde AccS’~P al residuo Asp60 de AccR, y la actividad fosfatasa hacia su regulador de respuesta fosforilado. Quinonas oxidadas, como la ubiquinona 0 y la menadiona, inactivan la actividad de la autoquinasa de AccS’, y se observó que tres residuos de cisteína conservados, no esenciales para la catálisis, participan en dicha inhibición. Por lo tanto, AccS' constituye un sensor basado en grupos tiólicos que detecta y responde al estado rédox de las quinonas de la célula bacteriana.

El sistema AccSR de Azoarcus sp. CIB se conserva en varias beta-proteobacterias y, por lo tanto, se convierte en un nuevo sistema regulador de dos componentes, sensor del estado rédox celular, que podría jugar un papel más general controlando el estado metabólico global en este grupo de proteobacterias.

Referencia: "A Novel Redox-Sensing Histidine Kinase that Controls Carbon Catabolite Repression in Azoarcus sp. CIB". J. Andrés Valderrama, Helena Gómez-Álvarez, Zaira Martín-Moldes, M. Álvaro Berbís, F. Javier Cañada, Gonzalo Durante-Rodríguez, Eduardo Díaz. mBio. DOI: 10.1128/mBio.00059-19